摘要:根据猪链球菌2型(Streptococcus suis type 2)国外分离株的溶菌酶释放蛋白(Muramidasereleased protein, MRP)的基因序列,设计并合成一对引物,利用PCR技术扩增了江苏分离株的开放阅读框298~827bp间529bp的基因片段,并定向克隆至pET32a(+)表达载体中。重组质粒经限制性酶切鉴定和测序,转化至大肠杆菌BL21,经IPTG诱导,可表达分子量约42kD的蛋白。经过镍亲和层析柱层析,获得纯化的重组蛋白。以重组蛋白免疫Balb/c小鼠,以5LD50猪链球菌强毒株攻击后小鼠的相对存活率达625%。证实所表达的MRP片段为重要的保护性抗原。