重组超耐热酸性α-淀粉酶的分离纯化及其性质研究
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    基因工程菌所产生的重组超耐热酸性α-淀粉酶,通过超滤浓缩、脱盐和聚丙烯酰胺垂直板凝胶电泳进行纯化,得到电泳纯的超耐热酸性α-淀粉酶,纯化倍数为11.7,活力回收率为29.8%。用SDSPAGE测得该酶的分子量为55kD,酶的等电点pI (室温)为5.0,以可溶性淀粉为底物的Km值为1.12g/L,用硫酸酚法测得其含糖量为15.4%。该酶的最适反应温度为95℃,最适反应pH值为4.5。 在pH4.0~7.0室温放置48h酶活没有变化,110℃保温1h残留60%活力。Cr3+、Fe2+、Cu2+抑制酶的活性,Ca2+对酶活无影响。EDTA和DTT对酶的活性无影响。

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李辉 郭建强 岳丽丽 李运敏 矫庆华. 重组超耐热酸性α-淀粉酶的分离纯化及其性质研究. 微生物学报, 2005, 45(4):

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