为了表达丝状支原体丝状亚种SC型（MmmSC）中国分离株HVRI Ⅹ脂蛋白Q（LppQ）N末端基因，将该基因经PCR扩增后克隆至原核表达载体pET32a中，经酶切、PCR、测序证实获得了重组表达质粒，转化Escherichia coli BL21（DE3）菌，经IPTG诱导后获得可溶性融合蛋白，表达量占菌体总蛋白的53.7%，用NiNTA His·Bind纯化试剂盒纯化后，蛋白纯度达95%以上。表达蛋白经Western blot检测其抗原活性，结果表明纯化蛋白可与CBPP标准阳性血清发生强烈的反应，而与阴性血清不发生反应。
高玉龙 辛九庆 李媛 王砚范. 丝状支原体丝状亚种SC型脂蛋白Q N末端基因的表达、纯化与抗原性分析. 微生物学报, 2005, 45(5):
