摘要:应用PCR定点突变技术把质粒pESOD中人铜锌超氧化物歧化酶基因(hCu,ZnSOD)的Cys111密码子突变为Ala111密码子，再构建重组子，通过随机同源重组将突变后的hCu,ZnSOD整合入聚球藻Synechococcus sp.PCC7942，并实现表达。表达产物用SDSPAGE、Western blot、酶活等方法测定均为阳性反应；热稳定性测定显示，hCu,ZnSOD在80℃保温30min后仍具有95％的活力，耐热能力比天然hCu,ZnSOD有了较大的提高。蛋白扫描结果显示目的蛋白占可溶性蛋白的3.61％。
