梅毒螺旋体膜抗原基因在毕赤酵母中的表达和蛋白纯化
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    以梅毒螺旋体(Treponema pallidum subsppallidum)Nichols菌株基因组DNA为模板,通过PCR扩增梅毒螺旋体47kDa、17kDa 和15kDa 3个膜抗原基因,克隆进毕赤酵母表达载体pPICZ B,构建重组表达载体pTP47、pTP17、pTP15,转化酵母菌株GS115,甲醇诱导表达。表达菌体裂解后通过镍离子亲和层析获得3个抗原与6xHis tag 的融合蛋白,重组蛋白的获得量分别为HisTP15:4.mg/L;HisTP 17:66mg/L;HisTP47:25mg/L,经SDSPAGE鉴定纯度都在96%以上,ELISA 鉴定均具有很好的抗原性。从而首次在毕赤酵母中表达出梅毒螺旋体膜抗原,为梅毒血清学检测方法开辟了新的抗原制备途径。

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引用本文

黄宗炎 王亚妮 朱娟莉 董兆麟 陈超. 梅毒螺旋体膜抗原基因在毕赤酵母中的表达和蛋白纯化[J]. 微生物学报, 2006, 46(5):

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