金黄色葡萄球菌ClfA蛋白Th表位鉴定及其免疫原性分析
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国家自然科学基金(81100326);中国博士后科学基金面上资助项目(2012M520684);吉林省科技厅基金(20090737);吉林大学基本科研业务费(450060445322);吉林大学引进人才科研启动基金(4305050102Q5);吉林省博士后科研项目启动经费(801130020428)


Identification of Th cell epitopes on ClfA adhesin of Staphylococcus aureus and characterization of their role in immunity
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Fund Project:

Supported by National Natural Science Foundation of China (81100326),by the China Postdoctoral Science Foundation (2012M520684),by the Basic Research Project of Jilin University (450060445322),by the Jilin University Personnel Development Fund (4305050102Q5),by the Foundation of Jilin Province Technological Committee (20090737) and by the Jilin Province Postdoctoral Science Foundation (801130020428)

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    摘要:

    摘要:【目的】ClfA 蛋白是金黄色葡萄球菌粘附于宿主细胞的最主要粘附因子之一,筛选鉴定ClfA蛋白的Th表位,研制基于表位的联合疫苗将成为该菌疫苗新的发展方向。【方法】本研究采用生物信息学软件预测ClfA可能的H-2d限制性Th表位,并以CD4 + T淋巴细胞增殖实验及流式细胞分析进行筛选和鉴定。【结果】获得BALB/c小鼠H-2d限制性Th1表位(C335)和Th2表位(C214,C286和C436)。【结论】筛选出优势性Th细胞表位,并对表位的免疫学特性进行实验免疫研究,为最终研制保护作用强、安全性高的新型疫苗奠定基础。

    Abstract:

    Abstract:[Objective]The ClfA adhesin of Staphylococcus aureus is an excellent vaccine candidate antigen. CD4 + T cells play central roles during immune responses,but their functional contributions to Staphylococcus aureus in fection have yet to be evaluated. [Methods]By using the SYFPEITHI prediction algorithm,we identified and characterized four Th epitopes within the ClfA adhesin.[Results]Peptide C335 was I-Ed restricted Th1 type epitopes; peptides C214,C286,and C436 were I-Ad restricted Th2 type epitope.[Conclusion] The identification of these epitopes is important to evaluate and optimize the vaccine-primed protection against Staphylococcus aureus infection.

    参考文献
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    引证文献
引用本文

李扬,李志杰,李亚刚,叶军锋. 金黄色葡萄球菌ClfA蛋白Th表位鉴定及其免疫原性分析. 微生物学报, 2013, 53(9): 966-975

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  • 收稿日期:2013-03-28
  • 最后修改日期:2013-05-16
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  • 在线发布日期: 2013-08-29
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