地中海诺卡氏菌丙氨酸脱氢酶的纯化和性质
  • 摘要
  • | |
  • 访问统计
  • | |
  • 相似文献 [20]
  • |
  • 引证文献
  • | |
  • 文章评论
    摘要:

    采用硫酸铵分部沉淀、DEAE纤维素-52柱层析和亲和蓝柱层析的方法,分离纯化了地中海诺卡氏菌(Nocardia mediterranei)U-32丙氨酸脱氢酶(ADH),用聚丙烯酰胺凝肢电泳鉴定为单一组份。以聚丙烯酰胺凝胶梯度电泳测得丙氨酸脱氢酶的分子量为228000,SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳测得其亚基分子量为38000,表明地中海诺卡氏菌U-32丙氢脱氢酶由六个相同的亚基组成。ADH加氨反应最适pH为8.5,脱氨反应最适pH为11.5,ADH的pH稳定范围在pH 7.5-11.5。脱氨反应的最适温度为50℃。ADH的米氏常数KM为:丙酮酸4.88×10-4mol/L;NH+44.03×10-3Mol/L;NADH 6.02×10-5Mol/L;L—Ala7.45×10-3mol/L;NAD+6.67×10-5mol/L。 Hill作图法求得ADH的Hill系数n为:ADH对丙酮酸、NADH和NAD+的Hill系数都为1;对L—Ala和NH4+的Hill系数n值分别为0.52和0.51,ADH对L—Ala和NH+4有负协同效应,由此初步推测ADH是一个调节酶。

    参考文献
    网友评论
    网友评论
    分享到微博
    发 布
引用本文

刁蓉 焦瑞身. 地中海诺卡氏菌丙氨酸脱氢酶的纯化和性质[J]. 微生物学报, 1991, 31(3):

复制
分享
文章指标
  • 点击次数:628
  • 下载次数: 966
  • HTML阅读次数: 0
  • 引用次数: 0
历史
文章二维码